Pendidikan

Perbedaan Deaminasi Oksidatif dan Nonoksidatif

Perbedaan Deaminasi Oksidatif dan Nonoksidatif

Perbedaan Utama – Deaminasi Oksidatif vs Nonoksidatif. Deaminasi oksidatif dan nonoksidatif adalah dua jenis proses deaminasi yang bertanggung jawab untuk menghilangkan gugus amina dari asam amino.

Perbedaan utama antara deaminasi oksidatif dan nonoksidatif adalah bahwa deaminasi oksidatif digabungkan melalui proses oksidasi sedangkan deaminasi nonoksidatif tidak dilanjutkan melalui proses oksidasi. Lebih lanjut, koenzim terlibat dalam deaminasi oksidatif sementara agen pengoksidasi tidak terlibat dalam deaminasi nonoksidatif.

Pengertian Deaminasi Oksidatif

Deaminasi oksidatif adalah jenis reaksi deaminasi yang terutama terjadi di hati dan ginjal hewan tingkat tinggi. Ini adalah reaksi biokimia yang signifikan dalam katabolisme asam amino karena melibatkan pemecahan protein berlebih dari makanan. Juga, asam glutamat adalah bentuk utama asam amino yang mengalami deaminasi oksidatif.

Selain itu, sebagian besar reaksi transaminasi juga menimbulkan asam glutamat dalam berbagai jenis sel dalam tubuh. Dan, asam glutamat ini mengalami deaminasi oksidatif di hati. Oleh karena itu, asam glutamat berfungsi sebagai titik pengumpulan gugus amina untuk deaminasi oksidatif. Selanjutnya, enzim yang bertanggung jawab untuk deaminasi oksidatif adalah glutamat dehidrogenase (GDH) yang ditemukan di dalam mitokondria. Secara signifikan, koenzim termasuk NAD + dan NADP + terlibat dalam reaksi oksidasi ditambah dengan deaminasi.

Umumnya, reaksi deaminasi bertanggung jawab untuk menghilangkan gugus amina dari asam amino, melepaskan amonia dan menghasilkan asam α-keto yang sesuai. Di sini, amonia terlibat dalam pembentukan urea sementara asam α-keto dapat digunakan untuk menghasilkan energi.

Pengertian Deaminasi Nonoksidatif

Deaminasi nonoksidatif adalah jenis reaksi deaminasi di mana penghilangan gugus amina terjadi tanpa melalui reaksi oksidasi. Namun, jenis reaksi deaminasi ini membebaskan amonia, menghasilkan asam α-keto yang sesuai. Secara signifikan, asam amino hidroksil yang mengandung satu atau lebih gugus hidroksil mengalami deaminasi nonoksidatif. Juga, asam amino ini tidak terlibat dalam sintesis protein. Beberapa asam amino hidroksil ini adalah serin, homoserin, dan treonin.

Selain itu, enzim yang terlibat dalam deaminasi nonoksidatif adalah asam amino dehidratase. Juga, piridoksal fosfat berfungsi sebagai koenzim untuk reaksi. Namun, deaminasi sistein dan homosistein nonoksidatif menghasilkan amonia, hidrogen sulfida, dan piruvat. Enzim yang terlibat dalam jenis deaminasi nonoksidatif ini adalah sulfhidratase. Di sisi lain, deaminasi histidin nonoksidatif menyebabkan amonia dan urocanate. Histidase mengkatalisasi reaksi ini.

Persamaan Antara Deaminasi Oksidatif dan Nonoksidatif

  • Deaminasi oksidatif dan nonoksidatif adalah dua jenis reaksi deaminasi yang terjadi dalam tubuh.
  • Mereka bertanggung jawab untuk menghilangkan gugus amina dari asam amino, memecah kelebihan protein dari makanan.
  • Juga, kedua jenis reaksi tersebut adalah reaksi yang dikatalisis oleh enzim.
  • Selain itu, kedua jenis reaksi membebaskan amonia, menghasilkan asam α-keto yang sesuai.

Perbedaan Antara Deaminasi Oksidatif dan Nonoksidatif

Definisi

  • Deaminasi Oksidatif: Deaminasi oksidatif mengacu pada bentuk deaminasi yang menghasilkan asam α-keto dan produk teroksidasi lainnya dari senyawa yang mengandung amina dan terjadi sebagian besar di hati dan ginjal.
  • Deaminasi Nonoksidatif: Deaminasi nonoksidatif mengacu pada bentuk deaminasi lain yang membebaskan amonia tanpa mengalami oksidasi.

Kejadian

  • Deaminasi Oksidatif: Deaminasi oksidatif hanya terjadi di hati dan ginjal.
  • Deaminasi Nonoksidatif: Deaminasi nonoksidatif terjadi pada jenis organisme lain.

Jenis Enzim

  • Deaminasi Oksidatif: Dehidrogenase glutamat adalah enzim yang bertanggung jawab untuk deaminasi oksidatif.
  • Deaminasi Nonoksidatif: Dehidratase asam amino adalah jenis utama dari enzim yang bertanggung jawab untuk deaminasi nonoksidatif.

Jenis Asam Amino

  • Deaminasi Oksidatif: Asam amino primer yang mengalami deaminasi oksidatif adalah asam glutamat.
  • Deaminasi Nonoksidatif: Asam amino hidroksi termasuk serin, homoserin, dan treonin mengalami deaminasi nonoksidatif.

Oksidasi

  • Deaminasi Oksidatif: Koenzim bertanggung jawab atas reaksi oksidasi yang digabungkan dengan deaminasi oksidatif.
  • Deaminasi Nonoksidatif: Koenzim seperti piridoksal fosfat terlibat dalam reaksi deaminasi nonoksidatif.

Kesimpulan

Deaminasi oksidatif adalah tipe utama deaminasi yang terjadi di hati dan ginjal hewan tingkat tinggi. Asam glutamat adalah asam amino primer yang mengalami deaminasi oksidatif dan glutamat dehidrogenase adalah enzim yang bertanggung jawab atas reaksi. Sebagai perbandingan, deaminasi nonoksidatif adalah jenis deaminasi lain yang terjadi pada asam amino hidroksi. Itu tidak diproses melalui oksidasi. Oleh karena itu, perbedaan utama antara deaminasi oksidatif dan nonoksidatif adalah adanya oksidasi.

Pendidikan

Perbedaan Inhibitor Kompetitif dan Nonkompetitif

Perbedaan Inhibitor Kompetitif dan Nonkompetitif

Perbedaan Utama – Inhibitor Kompetitif dan Inhibitor Nonkompetitif. Inhibitor kompetitif dan nonkompetitif adalah dua mekanisme inhibitor  enzim yang mengikat enzim mengurangi aktivitas.

Perbedaan utama antara inhibitor kompetitif dan nonkompetitif adalah bahwa inhibitor kompetitif merupakan pengikatan inhibitor ke situs aktif enzim sedangkan inhibitor nonkompetitif adalah pengikatan inhibitor dengan enzim pada titik selain situs aktif. Lebih lanjut, inhibitor kompetitif bersaing dengan substrat untuk pengikatan ke situs aktif, sedangkan inhibitor nonkompetitif mengubah konformasi situs aktif pada pengikatan.

Pengertian Inhibitor Kompetitif

Inhibitor kompetitif adalah jenis inhibitor reversibel di mana molekul inhibitor mengikat ke situs aktif enzim. Agar ini terjadi, molekul-molekul penghambat ini harus bersaing dengan molekul-molekul substrat. Oleh karena itu, konformasi molekul inhibitor mirip dengan molekul substrat. Juga, mereka secara kimiawi mirip dengan molekul substrat; karenanya, mereka dapat mengikat ke situs aktif enzim secara kimia. Namun, pengikatan molekul inhibitor memblokir situs aktif enzim. Dan, ini menghasilkan akumulasi substrat, meningkatkan konsentrasi substrat.

Selain itu, beberapa obat yang digunakan untuk mengobati penyakit termasuk Relenza berfungsi sebagai penghambat kompetitif. Relenza adalah inhibitor neuraminidase yang digunakan untuk mengobati influenza. Di sini, neuraminidase adalah enzim virus yang membelah protein yang menempel pada inang. Inhibitor aktivitas enzim ini oleh obat mencegah pembelahan enzim, mencegah penyebaran virus.

Pengertian Inhibitor Nonkompetitif

Inhibitor nonkompetitif adalah jenis inhibitor reversibel di mana molekul inhibitor berikatan dengan enzim-substrat kompleks di situs alosterik, situs selain situs aktif. Di sini, pengikatan molekul inhibitor ke situs alosterik menghasilkan perubahan konformasi pada situs aktif enzim. Ini mengubah kekhususan situs aktif ke substrat yang sesuai, membuat situs aktif tidak tersedia untuk mengikat substrat. Namun, karena inhibitor nonkompetitif tidak secara langsung bersaing dengan substrat, mereka tidak mengubah konsentrasi substrat.

Selain itu, sianida adalah racun yang berikatan dengan situs allosterik dari sitokrom oksidase, protein pembawa dalam rantai transpor elektron. Ini mencegah produksi ATP melalui respirasi aerobik, yang akhirnya menyebabkan kematian.

Persamaan Antara Inhibitor Kompetitif dan Nonkompetitif

  • Inhibitor kompetitif dan nonkompetitif adalah dua mekanisme inhibitor enzim.
  • Keduanya adalah jenis mekanisme inhibitor enzim reversibel di mana molekul inhibitor berdisosiasi dari enzim pada titik tertentu.
  • Juga, mereka berdua bertanggung jawab untuk mengurangi aktivitas enzim pada molekul pengikat enzim.
  • Selain itu, mereka memainkan peran kunci dalam pengaturan aktivitas enzim.

Perbedaan Antara Inhibitor  Kompetitif dan Nonkompetitif

Definisi

  • Inhibitor  Kompetitif: Inhibitor kompetitif mengacu pada penyumbatan aksi enzim pada substratnya dengan mengganti substrat dengan senyawa serupa tetapi tidak aktif, yang dapat bergabung dengan situs aktif enzim tetapi tidak ditindaklanjuti atau dipecah oleh enzim.
  • Inhibitor  Nonkompetitif: Inhibitor nonkompetitif mengacu pada inhibitor enzim di mana senyawa penghambat tidak bersaing dengan substrat alami untuk situs aktif pada enzim tetapi menghambat reaksi dengan menggabungkan dengan kompleks enzim-substrat setelah membentuk kompleks.

Konformasi Molekul Penghambat

  • Inhibitor  Kompetitif: Inhibitor kompetitif serupa dalam konformasi dengan substrat.
  • Inhibitor  Nonkompetitif: Inhibitor nonkompetitif memiliki konformasi yang berbeda dengan substrat.

Mengikat ke Situs Aktif

  • Inhibitor  Kompetitif: Dalam inhibitor kompetitif, molekul bersaing dengan substrat untuk mengikat ke situs aktif enzim.
  • Inhibitor  Nonkompetitif: Dalam inhibitor nonkompetitif, molekul mengikat enzim di situs selain situs aktif enzim.

Jenis Ikatan Molekul Penghambat

  • Inhibitor  Kompetitif: Inhibitor kompetitif bersaing dengan substrat untuk pengikatan ke situs aktif enzim.
  • Inhibitor  Nonkompetitif: Inhibitor nonkompetitif mengikat ke kompleks enzim-substrat.

Efek

  • Inhibitor  Kompetitif: Inhibitor kompetitif memblokir situs aktif enzim.
  • Inhibitor  Nonkompetitif: Inhibitor nonkompetitif bertanggung jawab atas distorsi dalam ukuran atau bentuk situs aktif enzim, yang mengganggu kestabilan kompleks enzim-substrat.

Lamanya

  • Inhibitor  Kompetitif: Inhibitor kompetitif terdisosiasi dari enzim dalam waktu singkat.
  • Inhibitor  Nonkompetitif: Inhibitor nonkompetitif tetap mengikat enzim untuk periode waktu yang cukup lama sampai substrat menjadi tidak tersedia.

Efek pada Konsentrasi Substrat

  • Inhibitor  Kompetitif: Inhibitor kompetitif meningkatkan konsentrasi substrat.
  • Inhibitor  Nonkompetitif: Inhibitor nonkompetitif tidak mengubah konsentrasi substrat.

Kesimpulan

Inhibitor kompetitif adalah jenis inhibitor enzim reversibel di mana molekul inhibitor bersaing dengan substrat untuk mengikat ke situs aktif enzim. Ini meningkatkan konsentrasi substrat dalam medium. Di sisi lain, inhibitor  nonkompetitif adalah tipe lain dari inhibitor  enzim reversibel di mana molekul inhibitor berikatan dengan kompleks enzim-substrat di situs selain situs aktif enzim. Di sini, ia mengubah konformasi situs aktif, memisahkan kompleks enzim-substrat sebelum membentuk produk. Oleh karena itu, perbedaan utama antara inhibitor kompetitif dan nonkompetitif adalah jenis pengikatan molekul inhibitor dengan enzim.

Pendidikan

Perbedaan Aktivator Enzim dan Inhibitor Enzim

Perbedaan Aktivator Enzim dan Inhibitor Enzim

Perbedaan Utama – Aktivator Enzim vs Inhibitor Enzim. Aktivator enzim dan inhibitor enzim adalah dua jenis molekul yang mengikat enzim, mengatur aktivitasnya secara alosterik. Enzim adalah katalis biologis, yang mengurangi energi aktivasi reaksi biokimia.

Perbedaan utama antara aktivator enzim dan inhibitor enzim adalah bahwa aktivator enzim merupakan molekul yang mengikat enzim, meningkatkan aktivitasnya, sedangkan inhibitor enzim adalah molekul yang mengikat enzim, mengurangi aktivitasnya. Lebih jauh lagi, protein, peptida, lipid, molekul organik kecil, dan ion dapat berfungsi sebagai aktivator enzim sedangkan dua jenis utama inhibitor enzim adalah inhibitor reversibel dan ireversibel.

Pengertian Aktivator Enzim

Aktivator enzim adalah molekul yang berikatan dengan enzim untuk meningkatkan kecepatan reaksi. Beberapa aktivator enzim termasuk ion, molekul organik kecil, peptida, protein, atau lipid. Selain itu, banyak enzim mengandung situs spesifik untuk pengikatan ion anorganik kecil, terutama kation seperti ion kalsium. Di sini, pengikatan ion-ion ini mengubah konformasi molekul enzim, mengaktifkannya. Karenanya, ion-ion ini berfungsi sebagai kofaktor. Secara signifikan, beberapa kation seperti ion magnesium juga mengikat substrat. Mereka mengurangi muatan negatif substrat, memfasilitasi pengikatan substrat ke enzim.

Juga, beberapa kation logam berat menghilangkan inhibitor. Di sisi lain, beberapa agen chelating termasuk EDTA dan EGTA mengikat kation penghambat, menghilangkan aksi penghambatan. Selain itu, beberapa aktivator enzim seperti kalmodulin, protein pengikat kalsium, membentuk kompleks dengan enzim target, mengaktifkan enzim. Fruktosa 2,6-bifosfat adalah molekul organik kecil yang berfungsi sebagai aktivator enzim sekaligus meningkatkan laju glikolisis. Juga, hexokinase-1 dan glukokinase adalah protein yang mengaktifkan enzim.

Pengertian Inhibitor Enzim

Inhibitor enzim adalah molekul yang berikatan dengan enzim, mengurangi aktivitas enzim. Dua jenis utama inhibitor enzim adalah inhibitor reversibel dan inhibitor ireversibel. Perbedaan utama antara inhibitor reversibel dan inhibitor ireversibel adalah inhibitor reversibel mengikat enzim dengan membentuk interaksi non-kovalen sementara inhibitor ireversibel mengikat enzim dengan membentuk interaksi kovalen.

Keempat jenis inhibitor reversibel adalah sebagai berikut.

  • Inhibitor kompetitif – inhibitor yang bersaing dengan substrat untuk situs aktif enzim
  • Inhibitor yang tidak kompetitif – inhibitor yang berikatan dengan kompleks enzim-substrat
  • Inhibitor nonkompetitif – inhibitor yang mencegah disosiasi kompleks enzim-substrat-inhibitor (ESI)
  • Inhibitor campuran – inhibitor yang mengikat enzim dan kompleks enzim-substrat

Lebih lanjut, inhibitor ireversibel mengandung gugus fungsi reaktif, yang memodifikasi residu asam amino di lokasi aktif enzim. N-ethylmaleimide adalah suatu inhibitor yang tidak dapat diubah yang bereaksi dengan gugus -SH residu sistein.

Persamaan Antara Aktivator Enzim dan Inhibitor Enzim

  • Aktivator enzim dan inhibitor enzim adalah dua jenis molekul yang mengikat enzim, mengatur aktivitas enzim.
  • Keduanya membantu dalam pengaturan laju reaksi biokimia berdasarkan kebutuhan tubuh.

Perbedaan Antara Aktivator Enzim dan Inhibitor Enzim

Definisi

  • Aktivator Enzim: Aktivator enzim mengacu pada molekul yang berikatan dengan enzim, meningkatkan aktivitas.
  • Inhibitor Enzim: Inhibitor enzim mengacu pada molekul yang berikatan dengan enzim, mengurangi aktivitas.

Jenis

  • Aktivator Enzim: Aktivator enzim dapat berupa protein, peptida, lipid, molekul atau ion organik kecil.
  • Inhibitor Enzim: Dua jenis utama inhibitor enzim adalah inhibitor reversibel dan inhibitor ireversibel.

Contoh

  • Aktivator Enzim: Beberapa contoh aktivator enzim adalah ion kalsium dan magnesium, kalmodulin, EDTA, EGTA, fruktosa 2,6-bifosfat, hexokinase-1, dan, glukokinase.
  • Inhibitor Enzim: Beberapa contoh inhibitor enzim adalah N-ethylmaleimide, DFMO, DFP, dan sebagian besar obat-obatan farmasi.

Kesimpulan

Aktivator enzim adalah molekul yang berikatan dengan enzim, meningkatkan aktivitas enzim. Ion anorganik seperti kalsium dan magnesium adalah jenis umum dari inhibitor enzim. Di sisi lain, inhibitor enzim adalah molekul yang mengikat enzim, mengurangi aktivitas enzim. Dua jenis utama inhibitor enzim adalah inhibitor reversibel dan ireversibel. Oleh karena itu, perbedaan utama antara aktivator enzim dan inhibitor enzim adalah pengaturan aktivitas enzim.

Pendidikan

Perbedaan Kelenjar Endokrin dan Eksokrin

Perbedaan-Kelenjar-Endokrin-dan-Eksokrin

Perbedaan Utama – Kelenjar Endokrin vs Eksokrin. Kelenjar endokrin dan kelenjar eksokrin adalah dua jenis kelenjar yang memproduksi dan mengeluarkan zat kimia untuk mengontrol fungsi tubuh.

Perbedaan utama antara kelenjar endokrin dan kelenjar eksokrin adalah kelenjar endokrin merupakan kelenjar tanpa kelenjar yang mengeluarkan hormon ke dalam darah sedangkan kelenjar eksokrin terdiri dari saluran dan mereka mengeluarkan enzim.

Hormon berfungsi sebagai pembawa pesan kimia yang mengatur fisiologi dan perilaku. Enzim adalah katalis biologis, yang mempercepat reaksi kimia. Kelenjar tiroid, kelenjar pituitari, dan kelenjar adrenal adalah contoh kelenjar endokrin. Kelenjar lambung, kelenjar ludah, dan kelenjar keringat adalah contoh kelenjar eksokrin. Namun, beberapa kelenjar seperti hati dan pankreas dapat berfungsi sebagai kelenjar endokrin dan eksokrin. Jenis kelenjar ini disebut sebagai kelenjar mixocrine.

Pengertian Kelenjar Endokrin

Kelenjar yang mengeluarkan hormon ke dalam darah dikenal sebagai kelenjar endokrin. Hormon terlibat dalam mempertahankan homeostasis dan mengatur fisiologi tubuh. Fungsi fisiologis utama yang diatur oleh sekresi kelenjar endokrin adalah metabolisme, fungsi reproduksi, perubahan uterus, dan aliran menstruasi. Dua jenis kelenjar endokrin dapat diidentifikasi di dalam tubuh sebagai kelenjar endokrin primer dan kelenjar endokrin sekunder.

Kelenjar endokrin primer mensekresikan hormon untuk mengatur sekresi kelenjar endokrin sekunder. Kelenjar pituitari dan hipotalamus adalah jenis kelenjar endokrin primer yang berfungsi sebagai pusat kendali utama dengan mengatur kelenjar lain di dalam tubuh. Kelenjar tiroid, kelenjar paratiroid, kelenjar adrenal, dan kelenjar pineal adalah jenis kelenjar endokrin primer lainnya. Ginjal, thymus, dan gonad adalah kelenjar endokrin sekunder.

Pengertian Kelenjar Eksokrin

Kelenjar eksokrin adalah sejenis kelenjar yang mengeluarkan enzim melalui saluran di permukaan tubuh. Kelenjar eksokrin yang paling menonjol adalah kelenjar keringat, kelenjar sebaceous, dan kelenjar susu. Kelenjar eksokrin juga menyimpan enzim pencernaan di usus. Dua jenis kelenjar eksokrin dapat diidentifikasi berdasarkan kerumitan kelenjar. Mereka adalah kelenjar eksokrin uniseluler dan kelenjar eksokrin multiseluler.

Kelenjar Eksokrin Uniseluler

Kelenjar eksokrin uniseluler terdiri dari sel tunggal yang khusus untuk penyimpanan dan sel-sel ini tersebar di antara sel-sel epitel non-sekretorik lainnya. Contoh paling umum dari kelenjar eksokrin uniseluler adalah sel goblet, yang terletak di epitel trakea dan saluran pencernaan. Sel goblet mengeluarkan lendir ke rongga. Kelenjar eksokrin uniseluler tidak memiliki saluran.

Kelenjar Eksokrin Multiseluler

Epitelium jaringan berevolusi untuk membentuk tabung sederhana atau kompleks. Tabung terdiri dari ujung buta untuk mengeluarkan benda-benda, dan ujung lainnya meledak untuk membentuk kantong berbentuk bulat yang disebut alveolar atau acinus.

Tiga jenis kelenjar eksokrin dapat diidentifikasi berdasarkan mode sekresi : kelenjar merokrin, kelenjar apokrin, dan kelenjar holokrin. Kelenjar merokrin mengeluarkan produk seluler mereka sendiri. Kelenjar apokrin mengumpulkan produk seluler di permukaan atas setiap sel di kelenjar dan kemudian membentuk lumen kelenjar. Semua sel kelenjar terlibat dalam sekresi kelenjar holokrin.

Tiga jenis kelenjar eksokrin dapat diidentifikasi berdasarkan jenis sekresi. Mereka adalah kelenjar serosa, kelenjar lendir, dan kelenjar campuran. Kelenjar serosa mengeluarkan protein, yang dapat berfungsi sebagai enzim. Kelenjar mukosa mengeluarkan lendir. Kelenjar campuran mengeluarkan protein dan lendir.

Kelenjar endokrin dan kelenjar eksokrin menghasilkan dan mengeluarkan zat untuk mengatur fungsi tubuh.

Perbedaan Antara Kelenjar Endokrin dan Eksokrin

Definisi

  • Kelenjar endokrin: kelenjar endokrin adalah sejenis kelenjar yang mengeluarkan zat (hormon) ke dalam aliran darah.
  • Kelenjar Eksokrin: Kelenjar eksokrin adalah sejenis kelenjar yang melepaskan sekresinya eksternal ke atau di permukaan organ dengan bantuan saluran atau saluran.

Saluran

  • Kelenjar endokrin: kelenjar endokrin adalah jenis kelenjar tanpa bentuk.
  • Kelenjar Eksokrin: Kelenjar eksokrin mungkin atau mungkin tidak memiliki saluran.

Sekresi

  • Kelenjar endokrin: kelenjar eksokrin mensekresikan darah.
  • Kelenjar Eksokrin: kelenjar endokrin menuangkan sekresi mereka langsung di tempat kerja.

Jenis Sekresi

  • Kelenjar endokrin: kelenjar endokrin mensekresikan hormon.
  • Kelenjar Eksokrin: Kelenjar eksokrin mengeluarkan enzim.

Target

  • Kelenjar endokrin: Sasaran kelenjar endokrin terletak jauh dari kelenjar.
  • Kelenjar Eksokrin : Sasaran kelenjar eksokrin ditemukan sangat dekat dengan kelenjar.

Waktu merespon

  • Kelenjar Endokrin: Tanggapan kelenjar endokrin lambat karena sekresi harus diangkut melalui darah ke organ target.
  • Kelenjar Eksokrin: Kelenjar eksokrin menunjukkan respons yang cepat karena zat disekresi langsung ke organ target.

Fungsi

  • Kelenjar endokrin: Kelenjar eksokrin terutama mengontrol aktivitas jangka panjang dari organ target.
  • Kelenjar Eksokrin: Sekresi kelenjar endokrin terutama mengontrol aktivitas jangka pendek tubuh.

Jenis

  • Kelenjar endokrin: Kelenjar endokrin primer dan kelenjar endokrin sekunder adalah dua jenis kelenjar endokrin yang ditemukan di dalam tubuh.
  • Kelenjar eksokrin: kelenjar eksokrin uniseluler, kelenjar eksokrin multiseluler, kelenjar merokrin, kelenjar apokrin, kelenjar serosa, kelenjar lendir, dan kelenjar campuran adalah jenis kelenjar eksokrin yang ditemukan di dalam tubuh.

Contoh

  • Kelenjar endokrin: Kelenjar tiroid, kelenjar pituitari, dan kelenjar adrenal adalah contoh kelenjar endokrin.
  • Kelenjar Eksokrin: Kelenjar lambung, kelenjar ludah, dan kelenjar keringat adalah contoh kelenjar eksokrin.

Kesimpulan

Kelenjar endokrin dan kelenjar eksokrin adalah dua jenis kelenjar yang memproduksi dan mengeluarkan zat kimia untuk mengatur fungsi tubuh. Kelenjar endokrin terutama mengeluarkan hormon. Karena kelenjar endokrin tidak memiliki saluran, sekresi kelenjar langsung dilepaskan ke darah. Kelenjar eksokrin mengeluarkan enzim dan lendir. Kebanyakan kelenjar eksokrin tersusun dari saluran juga. Perbedaan utama antara kelenjar endokrin dan kelenjar eksokrin adalah struktur dan fungsi masing-masing kelenjar.

Pendidikan

Perbedaan Enzim dan Koenzim

Perbedaan-Enzim-dan-Koenzim

Perbedaan Utama – Enzim vs Koenzim. Enzim dan koenzim adalah dua jenis biomolekul yang memfasilitasi terjadinya reaksi biokimia di dalam sel. Enzim tidak secara kimia mengubah struktur mereka selama reaksi sementara koenzim mengubah struktur mereka selama reaksi.

Perbedaan utama antara enzim dan koenzim adalah bahwa enzim adalah protein yang mengkatalisis reaksi biokimia tertentu di dalam sel sedangkan koenzim adalah molekul non-protein yang membawa kelompok kimia antara enzim.

Pengertian Enzim

Enzim adalah makromolekul biologis yang terdiri dari protein. Fungsi utama enzim adalah mengkatalisis reaksi biokimia spesifik di dalam sel pada suhu tubuh dan pH. Oleh karena itu, enzim adalah katalis biologis di mana semua sistem biologis bergantung pada. Dengan demikian, enzim memainkan peran penting dalam pemeliharaan kehidupan.

Kebanyakan enzim adalah protein globular dengan berat molekul tinggi. Kemampuan mereka untuk mengkatalisis reaksi biokimia spesifik adalah salah satu ciri khas dari enzim. Selain itu, mereka aktif pada suhu dan pH tertentu. Mereka juga membutuhkan pengikatan kofaktor ke situs aktif untuk mengaktifkan apoenzim ke holoenzim , bentuk aktif dari enzim. Beberapa kofaktor anorganik termasuk Mg2+, Fe2+, Zn2+, dan Mn2+. Sementara molekul organik kecil yang bertindak sebagai kofaktor disebut koenzim. Secara signifikan, hanya sejumlah kecil enzim yang diperlukan untuk katalisis. Aksi enzim terutama diatur oleh mekanisme alosterik di mana produk yang dibentuk oleh enzim menghambat enzim, menghambat pembentukan lebih banyak produk.

Ada enam jenis enzim berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisasi. Mereka adalah oxidoreductase, transferase, lyase, hidrolase, ligase, dan isomerase. Terlepas dari tindakan di dalam tubuh, enzim digunakan dalam industri makanan untuk fermentasi serta dalam kedokteran untuk mempercepat penyembuhan luka, membunuh patogen, mendiagnosis penyakit, dll.

Pengertian Koenzim

Koenzim adalah molekul organik kecil yang bertindak sebagai kofaktor. Ini mengikat enzim, membantu fungsi enzim. Sambil memfasilitasi aksi enzimatik, koenzim berfungsi sebagai pembawa menengah elektron, atom spesifik atau kelompok fungsional antara reaksi biokimia. Beberapa gugus fungsi yang ditransfer oleh koenzim adalah ion hidrida, atom hidrogen, gugus metil, dan gugus asil. Setelah terikat dengan kelompok kimia, struktur koenzim diubah. Oleh karena itu, koenzim dapat dianggap sebagai substrat kedua pada enzim. Oleh karena itu, mereka disebut co-substrat. Koenzim perlu beregenerasi untuk berpartisipasi dalam reaksi lagi dan lagi.

Beberapa koenzim termasuk NAD (nikotin adenin dinukleotida), NADP (nikotin adenin dinukleotida fosfat), FAD (flavin adenin dinukleotida) (Vit.B2), CoA (koenzim A), CoQ (koenzim Q), tiamin (vitamin B1), piridoksin ( vitamin B6), biotin, asam folat, dll.

Persamaan Antara Enzim dan Koenzim

  • Enzim dan koenzim adalah komponen penting dari reaksi biokimia yang terjadi di dalam tubuh.
  • Mereka memfasilitasi terjadinya reaksi biokimia.
  • Keduanya adalah biomolekul.

Perbedaan Antara Enzim dan Koenzim

Definisi

  • Enzim: Enzim mengacu pada zat yang dihasilkan oleh organisme hidup untuk bertindak sebagai katalis biologis untuk menghasilkan reaksi biokimia tertentu.
  • Koenzim: Koenzim mengacu pada senyawa non-protein yang diperlukan untuk fungsi enzim. Ini menjelaskan perbedaan utama antara enzim dan koenzim.

Ukuran

  • Enzim: Enzim adalah molekul besar.
  • Koenzim: Koenzim adalah molekul kecil.

Struktur

  • Enzim: Enzim adalah protein globular.
  • Koenzim: Koenzim adalah molekul organik.

Fungsi

  • Enzim: Enzim berfungsi sebagai katalis biologis.
  • Koenzim: Koenzim mengikat ke situs aktif enzim, mengaktifkannya.

Perubahan

  • Enzim: Enzim tidak mengubah strukturnya selama reaksi.
  • Koenzim: Koenzim mengubah strukturnya selama reaksi dengan mengikat gugus fungsi yang dilepas dari reaksi.

Kekhususan

  • Enzim: Enzim sangat spesifik untuk reaksi yang dikatalisis.
  • Koenzim: Koenzim kurang spesifik untuk reaksi yang dikatalisis.

Kesimpulan

Enzim adalah protein globular yang berfungsi sebagai katalis biologis. Tapi, koenzim adalah molekul organik kecil yang mengikat enzim untuk mengaktifkannya. Enzim tidak mengubah struktur mereka selama reaksi sementara koenzim mengubah struktur mereka dengan mengikat ke grup fungsional. Perbedaan utama antara enzim dan koenzim adalah struktur dan fungsinya.

Pendidikan

Perbedaan Sekresi dan Ekskresi

Perbedaan-Sekresi-dan-Ekskresi

Perbedaan Utama – Sekresi vs Ekskresi. Sekresi dan ekskresi terlibat dalam gerakan atau bagian material di dalam tubuh. Kedua proses itu penting dalam mempertahankan homeostasis tubuh. Sekresi adalah proses aktif dan ekskresi adalah proses pasif.

Air mata, keringat, karbon dioksida, urin, dan kotoran diekskresikan dari tubuh hewan sementara air liur, hormon, dan enzim disekresikan. Perbedaan utama antara sekresi dan ekskresi adalah bahwa sekresi merupakan perpindahan material dari satu bagian tubuh ke bagian tubuh yang lain sedangkan ekskresi adalah penghilangan bahan limbah, yang tidak lagi digunakan untuk organisme hidup.

Pengertian Sekresi

Sekresi adalah proses di mana zat diproduksi dan dibuang dari sel, kelenjar atau organ. Zat seperti hormon, enzim, dan air liur adalah produk sekretorik manusia. Hormon disekresikan oleh kelenjar endokrin sementara enzim disekresikan oleh kelenjar lambung di lapisan lambung. Hormon disekresikan ke dalam darah untuk diangkut ke tempat mereka beraksi. Hormon dan enzim memfasilitasi dan mengatur proses biokimia. Saliva memberikan lubrikasi, kelembaban, dan perlindungan. Aparatus Golgi terlibat dalam produksi dan pelepasan zat sekresi dalam sel.

Pengertian Ekskresi

Ekskresi adalah proses dimana produk sisa metabolisme seperti urea dan karbon dioksida dihilangkan dari tubuh. Ekskresi membantu mengontrol tekanan osmotik dengan menyeimbangkan ion anorganik dan air dan dengan mempertahankan keseimbangan asam-basa. Dengan demikian, tujuan utama ekskresi adalah mempertahankan homeostasis di lingkungan internal suatu organisme. Protozoa seperti Amoeba membuang limbah mereka dengan difusi. Sebaliknya, organisme multisel yang lebih tinggi terdiri dari organ khusus untuk ekskresi.

Ginjal adalah organ ekskretoris utama pada vertebrata, yang menjaga keseimbangan air saat buang air kecil. Kulit, paru-paru, dan hati juga terlibat dalam ekskresi pada manusia. Sejumlah kecil urea, air, dan garam diekskresikan dari kulit bersama dengan keringat. Hati membuang kolesterol dan empedu. Paru-paru menghilangkan karbon dioksida, yang diproduksi sebagai produk sampingan dari respirasi sel . Kelenjar keringat Eccrine adalah jenis utama kelenjar keringat di tubuh manusia.

Persamaan Antara Sekresi dan Ekskresi

  • Sekresi dan ekskresi keduanya terlibat dalam gerakan atau bagian material di dalam tubuh.
  • Organ dalam tubuh terlibat dalam sekresi dan ekskresi pada hewan.
  • Keduanya penting untuk pemeliharaan homeostasis dalam tubuh.

Perbedaan Antara Sekresi dan Ekskresi

Definisi

  • Sekresi: Sekresi adalah gerakan material dari satu bagian tubuh ke bagian tubuh yang lain.
  • Ekskresi: Ekskresi adalah penghilangan bahan limbah dari organisme hidup.

Aktif pasif

  • Sekresi: Sekresi adalah proses aktif.
  • Ekskresi: Ekskresi adalah proses pasif.

Material

  • Sekresi: Bahan seperti air liur, enzim, dan hormon disekresikan dari tubuh.
  • Ekskresi: Bahan seperti air mata, keringat, karbon dioksida, urin, dan kotoran dikeluarkan dari tubuh.

Organ

  • Sekresi: kelenjar ludah, kelenjar pencernaan, kelenjar endokrin, pankreas, hati, dan kantong empedu terlibat dalam sekresi.
  • Ekskresi: Rektum, paru-paru, saluran air mata, dan kulit terlibat dalam ekskresi.

Peran

  • Sekresi: zat yang disekresikan terlibat dalam metabolisme tubuh.
  • Ekskresi: Ekskresi terutama terlibat dalam penghapusan limbah tubuh.

Kesimpulan

Sekresi dan ekskresi adalah dua metode, yang terlibat dalam pergerakan bahan di dalam tubuh. Zat-zat metabolik penting diproduksi dan disekresikan oleh kelenjar dan organ dalam tubuh. Ekskresi terutama terlibat dalam penghapusan limbah seperti urea dan karbon dioksida dari tubuh. Oleh karena itu, perbedaan utama antara sekresi dan ekskresi adalah peran mereka dalam tubuh.

Pendidikan

Perbedaan Koenzim dan Kofaktor

Perbedaan-Koenzim-dan-Kofaktor

Perbedaan Utama – Koenzim vs Kofaktor. Satu set reaksi biokimia unik yang terjadi di sel tertentu menentukan identitas sel di antara sel-sel lain. Enzim adalah protein yang mengkatalisis reaksi biokimia tersebut.

Koenzim dan kofaktor adalah zat kecil non-protein yang memainkan peran penting dalam fungsi metabolisme sel dengan membantu enzim untuk mengkatalisis reaksi biokimia. Mereka mengikat ke situs aktif enzim. Perbedaan utama antara koenzim dan kofaktor adalah bahwa koenzim adalah jenis kofaktor yang mengikat secara longgar ke enzim sedangkan kofaktor kadang mengikat erat pada enzim.

Pengertian Koenzim

Setiap molekul organik yang menyebar secara bebas yang berfungsi sebagai kofaktor dengan enzim dengan membantu fungsi enzim dikenal sebagai koenzim. Oleh karena itu, koenzim adalah molekul kecil, organik, non-protein yang ditemukan di dalam sel. Koenzim berfungsi sebagai pembawa elektron, atom spesifik atau gugus fungsi yang akan ditransfer selama reaksi katalis. Misalnya, NAD mentransfer elektron dalam reaksi oksidasi reduksi yang digabungkan.

Koenzim dimodifikasi selama reaksi dan enzim lain diperlukan untuk mengembalikan koenzim ke keadaan semula. Karena koenzim secara kimia berubah selama reaksi, koenzim dianggap sebagai substrat kedua pada enzim. Oleh karena itu, koenzim juga disebut sebagai kosubstrat. Di sisi lain, karena koenzim diregenerasi dalam tubuh, konsentrasi mereka harus dipertahankan di dalam tubuh. Sebagian besar vitamin B adalah koenzim yang mentransfer atom atau kelompok atom di antara molekul selama sintesis karbohidrat, protein, dan lemak. Vitamin ini harus diperoleh dari makanan karena mereka tidak dapat disintesis di dalam tubuh.

Pengertian Kofaktor

Kofaktor adalah senyawa kimia non-protein yang mengikat erat pada enzim, membantu fungsi enzim. Ini berikatan dengan bentuk enzim yang tidak aktif yang dikenal sebagai apoenzim, membuat enzim aktif. Oleh karena itu, kofaktor disebut molekul pembantu. Bentuk aktif dari enzim disebut holoenzim.

Kofaktor dapat berupa logam atau koenzim. Zat-zat anorganik seperti logam, yang mengikat dengan kuat enzim dan tidak dapat menghapus tanpa denaturasi, disebut sebagai kelompok prostetik. Logam seperti besi dan tembaga adalah kofaktor prostetik. Beberapa enzim berfungsi hanya jika ion logam kovalen terikat tersedia di situs aktifnya. Koenzim adalah kofaktor organik yang secara longgar berikatan dengan enzim.

Perbedaan Antara Koenzim dan Kofaktor

Definisi

  • Koenzim: Koenzim adalah molekul kecil, organik, non-protein yang membawa kelompok kimia antara enzim.
  • Kofaktor: Kofaktor adalah senyawa kimia non-protein yang mengikat erat dan longgar dengan enzim atau molekul protein lainnya.

Jenis

  • Koenzim: Koenzim adalah sejenis kofaktor.
  • Kofaktor: Dua jenis kofaktor ditemukan: koenzim dan kelompok prostetik.

Molekul/Senyawa

  • Koenzim: Koenzim adalah molekul.
  • Kofaktor: Kofaktor adalah senyawa kimia.

Senyawa Organik/Anorganik

  • Koenzim: Koenzim adalah molekul organik.
  • Kofaktor: Kofaktor adalah senyawa anorganik.

Ikatan

  • Koenzim: Koenzim terikat pada enzim.
  • Kofaktor: Kofaktor seperti ion logam secara kovalen terikat pada enzim.

Fungsi

  • Koenzim: Koenzim membantu transformasi biologis.
  • Kofaktor: Kofaktor membantu fungsi enzim relatif.

Peran

  • Koenzim: Koenzim berfungsi sebagai pembawa ke enzim.
  • Kofaktor: Kofaktor meningkatkan laju reaksi yang dikatalisis oleh enzim yang relevan.

Pemindahan

  • Koenzim: Koenzim dapat dihilangkan dari enzim dengan mudah karena mereka terikat secara longgar ke enzim.
  • Kofaktor: Kofaktor hanya dapat dihilangkan dengan mendenaturasi enzim.

Contoh

  • Koenzim: Vitamin, biotin, koenzim A adalah koenzim.
  • Kofaktor: Ion logam seperti Zn2+, K+ and  Mg2+ adalah kofaktor.

Kesimpulan

Koenzim dan kofaktor adalah dua jenis senyawa non-protein yang membantu fungsi enzim yang mengkatalisis berbagai reaksi biokimia yang terjadi pada organisme. Baik koenzim dan kofaktor mengikat ke situs aktif enzim. Ada dua jenis kofaktor yang dikenal sebagai koenzim dan logam.

Koenzim adalah molekul organik yang berikatan secara longgar dengan enzim. Logam adalah kelompok prostetik anorganik yang mengikat erat pada enzim. Koenzim terutama terlibat dalam transformasi elektron, atom spesifik atau kelompok fungsional. Namun, perbedaan utama antara koenzim dan kofaktor adalah sifatnya mengikat enzim selama katalisis reaksi biokimia.

Pendidikan

Perbedaan Hormon dan Enzim

Perbedaan-Hormon-dan-Enzim

Perbedaan Utama – Hormon vs Enzim. Hormon dan enzim adalah dua zat yang diproduksi oleh tumbuhan dan hewan, yang membantu mengatur berbagai fungsi dalam tubuh. Hormon dapat berupa protein atau steroid. Enzim terutama adalah protein. Hormon dan enzim dilepaskan oleh kelenjar pada hewan. Hormon adalah bahan kimia tetapi enzim adalah katalis biologis.

Perbedaan utama antara hormon dan enzim adalah bahwa hormon membawa pesan ke bagian lain dari tubuh, memicu reaksi seluler spesifik pada jaringan dan organ sasaran sedangkan enzim adalah katalis biologis, yang meningkatkan laju reaksi biokimia spesifik tanpa mengalami perubahan.

Tabel Perbandingan Hormon dan Enzim

Pengertian Hormon

Hormon adalah produk sel hidup, yang bersirkulasi dalam cairan seperti darah atau getah, dan menghasilkan efek stimulasi yang spesifik pada aktivitas sel, jauh dari titik asalnya. Zat sintetis juga bisa bereaksi sebagai hormon. Dengan demikian, hormon adalah kurir kimia, yang membantu satu bagian dari tubuh untuk berkomunikasi dengan bagian lain dari tubuh dengan mengirimkan sinyal. Pada hewan, mereka dilepaskan secara langsung ke dalam aliran darah oleh kelenjar endokrin dan bersirkulasi melalui tubuh sampai jaringan atau organ target ditemukan.

Kontak awal hormon dengan sel atau jaringan tertentu dapat memulai reaksi penting seperti mendorong pertumbuhan atau perkembangan sel dan jaringan, memulai dan mempertahankan perkembangan dan reproduksi seksual, membantu metabolisme makanan, mengendalikan suhu tubuh, mengatur suasana hati, dan kognitif. Berbagai jenis hormon disekresikan dari tubuh, dengan fungsi biologis yang berbeda. Hormon dapat berupa polipeptida, amina, terpenoid, steroid, atau senyawa fenolik. Karena hormon adalah molekul yang sangat kuat, beberapa hormon dapat memiliki efek besar pada tubuh. Hormon hancur setelah tindakan mereka. Oleh karena itu, mereka tidak dapat digunakan kembali.

Ketidakseimbangan hormon dapat terjadi karena usia, penyakit, kelainan genetik, paparan racun lingkungan, dan gangguan irama alami tubuh. Overproduksi hormon, serta kurangnya produksi hormon, menyebabkan masalah kesehatan. Terapi penggantian hormon sintetis dapat digunakan dalam defisiensi hormon.

Pengertian Enzim

Enzim adalah molekul protein yang bertindak sebagai katalis biologi, yang mengatur laju reaksi biokimia. Itu tidak mengubah strukturnya selama aksi; karenanya, itu dapat digunakan kembali. Semua aspek metabolisme dalam sel dikatalisis oleh enzim. Molekul nutrisi besar seperti karbohidrat, protein, dan lipid dipecah menjadi molekul kecil, mengubah energi kimia menjadi proses seluler lainnya seperti pembentukan makromolekul, dimulai dari molekul prekursor mereka. Semua enzim kecuali ribozim adalah protein.

Urutan asam amino dari rantai polipeptida menentukan struktur protein, yang penting untuk tindakan mereka. Struktur protein bervariasi dengan suhu atau pH. Setelah didenaturasi, enzim ireversibel kehilangan kemampuan mereka untuk mengkatalisis reaksi. Komponen kimia tambahan seperti kofaktor dibutuhkan oleh aksi enzim. Kofaktor ini dapat berupa koenzim seperti vitamin atau kelompok prostetik seperti ion logam.

Karena enzim dapat digunakan berulang-ulang, hanya sejumlah kecil enzim yang diperlukan untuk mengkatalisasi reaksi. Aksi enzim dapat terutama diatur oleh kontrol alosterik. Penyakit manusia yang diwariskan seperti fenilketonuria dan albinisme disebabkan karena kekurangan enzim.

Enzim juga memiliki aplikasi industri seperti fermentasi anggur, ragi roti, pembuatan bir, dan mengentalkan keju. Dalam dunia kedokteran, enzim digunakan untuk mendiagnosis penyakit, mempercepat penyembuhan luka, dan membunuh mikroorganisme patogen.

Perbedaan Antara Hormon dan Enzim

Definisi

  • Hormon: Hormon adalah zat pengatur yang diproduksi dalam suatu organisme dan diangkut dalam cairan jaringan seperti darah atau getah, merangsang sel atau jaringan tertentu menjadi tindakan.
  • Enzim: Enzim adalah zat yang dihasilkan oleh suatu organisme dan mampu mengkatalisis reaksi biokimia tertentu.

Tanaman dan Hewan

Kimia

  • Hormon: Hormon adalah polipeptida, amina, terpenoid, steroid, atau senyawa fenolik.
  • Enzim: Enzim adalah protein, yang mungkin mengandung gugus logam. Pengecualian adalah ribozymes yang RNA dengan aktivitas katalitik.

Kelompok Prostetik

  • Hormon: Hormon tidak memiliki kelompok prostetik.
  • Enzim: Enzim mengandung koenzim dan kofaktor sebagai kelompok prostetik.

Berat molekul

  • Hormon: Hormon memiliki berat molekul rendah.
  • Enzim: Enzim memiliki berat molekul yang relatif tinggi.

Difusi melalui Membran Sel

  • Hormon: Hormon difusibel melalui membran sel.
  • Enzim: Enzim tidak dapat difusible melalui membran sel.

Peran

  • Hormon: Hormon adalah sinyal yang melewati sel atau organ.
  • Enzim: Enzim mengkatalisis reaksi kimia dengan meningkatkan laju reaksi.

Stabilitas Kimia

  • Hormon: Hormon rusak selama proses; karenanya, mereka tidak dapat digunakan kembali.
  • Enzim: Enzim tidak berubah setelah fungsinya.

Pengaturan

  • Hormon: Hormon diatur oleh otak atau faktor eksternal.
  • Enzim: Enzim diatur oleh kontrol alosterik, isoenzim, modifikasi kovalen, aktivasi proteolitik, dan perputaran protein.

Pengaruh Suhu dan pH

  • Hormon: Hormon tidak terpengaruh oleh suhu dan pH.
  • Enzim: Enzim dipengaruhi oleh suhu dan pH.

Fungsi

  • Hormon: Hormon memiliki beragam fungsi dalam mengontrol pertumbuhan, perkembangan, dan reproduksi.
  • Enzim: Enzim memiliki fungsi yang unik tetapi penting dalam tubuh.

Contoh

  • Hormon: Oksitosin, kortisol, testosteron, dan estrogen pada hewan dan asam absisat, sitokin, dan giberelin pada tanaman adalah contoh hormon.
  • Enzim: Hidrolase, oksidase, dan isomerase adalah contoh enzim.

Pada hewan

Pembentukan

  • Hormon: Hormon diproduksi dan disekresikan oleh kelenjar endokrin.
  • Enzim: Enzim diproduksi dan disekresikan oleh kelenjar eksokrin.

Fungsi dalam

  • Hormon: Hormon diangkut oleh darah ke tempat kerja.
  • Enzim: Enzim bertindak baik di situs formasi atau organ di dekatnya.

Fungsi

  • Hormon: Fungsi hormon bergantung pada reaksi umpan balik positif dan negatif.
  • Enzim: Fungsi enzim tergantung pada keberadaan substrat.

Penyakit

  • Hormon: Kelebihan atau berkurangnya tingkat hormon menyebabkan penyakit.
  • Enzim: Enzim menyebabkan penyakit karena ketidakcukupan.

Peran

  • Hormon: Hormon membawa sinyal ke enzim.
  • Enzim: Enzim bekerja tergantung pada sinyal hormon.

Variasi dengan Usia

  • Hormon: Hormon cenderung berubah seiring bertambahnya usia.
  • Enzim: Enzim tidak berubah seiring bertambahnya usia.

Kesimpulan

Hormon dan enzim adalah dua zat, yang diproduksi pada tumbuhan dan hewan dan mampu mengkatalisis reaksi kimia. Hormon adalah bahan kimia kecil yang memiliki situs aksi yang berbeda, selain situs originasi. Mereka diproduksi dan disekresikan oleh kelenjar endokrin dan beredar dalam cairan seperti darah atau getah, memancarkan sinyal kimia ke seluruh tubuh. Oleh karena itu, jaringan dan organ yang berbeda berkomunikasi dengan hormon.

Enzim adalah molekul protein yang mengkatalisis reaksi biokimia yang terjadi di dalam tubuh. Mereka diproduksi di tempat aksi. Enzim cenderung mengubah struktur mereka dalam suhu dan kondisi pH yang tidak menguntungkan. Namun, perbedaan utama antara hormon dan enzim adalah mekanisme kerja mereka di dalam tubuh.