Pendidikan

Perbedaan Deaminasi Oksidatif dan Nonoksidatif

Perbedaan Deaminasi Oksidatif dan Nonoksidatif

Perbedaan Utama – Deaminasi Oksidatif vs Nonoksidatif. Deaminasi oksidatif dan nonoksidatif adalah dua jenis proses deaminasi yang bertanggung jawab untuk menghilangkan gugus amina dari asam amino.

Perbedaan utama antara deaminasi oksidatif dan nonoksidatif adalah bahwa deaminasi oksidatif digabungkan melalui proses oksidasi sedangkan deaminasi nonoksidatif tidak dilanjutkan melalui proses oksidasi. Lebih lanjut, koenzim terlibat dalam deaminasi oksidatif sementara agen pengoksidasi tidak terlibat dalam deaminasi nonoksidatif.

Pengertian Deaminasi Oksidatif

Deaminasi oksidatif adalah jenis reaksi deaminasi yang terutama terjadi di hati dan ginjal hewan tingkat tinggi. Ini adalah reaksi biokimia yang signifikan dalam katabolisme asam amino karena melibatkan pemecahan protein berlebih dari makanan. Juga, asam glutamat adalah bentuk utama asam amino yang mengalami deaminasi oksidatif.

Selain itu, sebagian besar reaksi transaminasi juga menimbulkan asam glutamat dalam berbagai jenis sel dalam tubuh. Dan, asam glutamat ini mengalami deaminasi oksidatif di hati. Oleh karena itu, asam glutamat berfungsi sebagai titik pengumpulan gugus amina untuk deaminasi oksidatif. Selanjutnya, enzim yang bertanggung jawab untuk deaminasi oksidatif adalah glutamat dehidrogenase (GDH) yang ditemukan di dalam mitokondria. Secara signifikan, koenzim termasuk NAD + dan NADP + terlibat dalam reaksi oksidasi ditambah dengan deaminasi.

Umumnya, reaksi deaminasi bertanggung jawab untuk menghilangkan gugus amina dari asam amino, melepaskan amonia dan menghasilkan asam α-keto yang sesuai. Di sini, amonia terlibat dalam pembentukan urea sementara asam α-keto dapat digunakan untuk menghasilkan energi.

Pengertian Deaminasi Nonoksidatif

Deaminasi nonoksidatif adalah jenis reaksi deaminasi di mana penghilangan gugus amina terjadi tanpa melalui reaksi oksidasi. Namun, jenis reaksi deaminasi ini membebaskan amonia, menghasilkan asam α-keto yang sesuai. Secara signifikan, asam amino hidroksil yang mengandung satu atau lebih gugus hidroksil mengalami deaminasi nonoksidatif. Juga, asam amino ini tidak terlibat dalam sintesis protein. Beberapa asam amino hidroksil ini adalah serin, homoserin, dan treonin.

Selain itu, enzim yang terlibat dalam deaminasi nonoksidatif adalah asam amino dehidratase. Juga, piridoksal fosfat berfungsi sebagai koenzim untuk reaksi. Namun, deaminasi sistein dan homosistein nonoksidatif menghasilkan amonia, hidrogen sulfida, dan piruvat. Enzim yang terlibat dalam jenis deaminasi nonoksidatif ini adalah sulfhidratase. Di sisi lain, deaminasi histidin nonoksidatif menyebabkan amonia dan urocanate. Histidase mengkatalisasi reaksi ini.

Persamaan Antara Deaminasi Oksidatif dan Nonoksidatif

  • Deaminasi oksidatif dan nonoksidatif adalah dua jenis reaksi deaminasi yang terjadi dalam tubuh.
  • Mereka bertanggung jawab untuk menghilangkan gugus amina dari asam amino, memecah kelebihan protein dari makanan.
  • Juga, kedua jenis reaksi tersebut adalah reaksi yang dikatalisis oleh enzim.
  • Selain itu, kedua jenis reaksi membebaskan amonia, menghasilkan asam α-keto yang sesuai.

Perbedaan Antara Deaminasi Oksidatif dan Nonoksidatif

Definisi

  • Deaminasi Oksidatif: Deaminasi oksidatif mengacu pada bentuk deaminasi yang menghasilkan asam α-keto dan produk teroksidasi lainnya dari senyawa yang mengandung amina dan terjadi sebagian besar di hati dan ginjal.
  • Deaminasi Nonoksidatif: Deaminasi nonoksidatif mengacu pada bentuk deaminasi lain yang membebaskan amonia tanpa mengalami oksidasi.

Kejadian

  • Deaminasi Oksidatif: Deaminasi oksidatif hanya terjadi di hati dan ginjal.
  • Deaminasi Nonoksidatif: Deaminasi nonoksidatif terjadi pada jenis organisme lain.

Jenis Enzim

  • Deaminasi Oksidatif: Dehidrogenase glutamat adalah enzim yang bertanggung jawab untuk deaminasi oksidatif.
  • Deaminasi Nonoksidatif: Dehidratase asam amino adalah jenis utama dari enzim yang bertanggung jawab untuk deaminasi nonoksidatif.

Jenis Asam Amino

  • Deaminasi Oksidatif: Asam amino primer yang mengalami deaminasi oksidatif adalah asam glutamat.
  • Deaminasi Nonoksidatif: Asam amino hidroksi termasuk serin, homoserin, dan treonin mengalami deaminasi nonoksidatif.

Oksidasi

  • Deaminasi Oksidatif: Koenzim bertanggung jawab atas reaksi oksidasi yang digabungkan dengan deaminasi oksidatif.
  • Deaminasi Nonoksidatif: Koenzim seperti piridoksal fosfat terlibat dalam reaksi deaminasi nonoksidatif.

Kesimpulan

Deaminasi oksidatif adalah tipe utama deaminasi yang terjadi di hati dan ginjal hewan tingkat tinggi. Asam glutamat adalah asam amino primer yang mengalami deaminasi oksidatif dan glutamat dehidrogenase adalah enzim yang bertanggung jawab atas reaksi. Sebagai perbandingan, deaminasi nonoksidatif adalah jenis deaminasi lain yang terjadi pada asam amino hidroksi. Itu tidak diproses melalui oksidasi. Oleh karena itu, perbedaan utama antara deaminasi oksidatif dan nonoksidatif adalah adanya oksidasi.

Pendidikan

Perbedaan NADH dan FADH2

Perbedaan-NADH-dan-FADH2

Perbedaan Utama – NADH vs FADH2. NADH dan FADH2 adalah bentuk-bentuk koenzim yang berkurang, yang dikenal sebagai NAD (nikotinamida adenin dinukleotida) dan FAD (flavin adenine dinucleotide), dll. Mereka memainkan peran penting dalam produksi energi sel.

Perbedaan utama antara NADH dan FADH2 ATP molekul selama fosforilasi oksidatif sedangkan setiap FADH2 molekul menghasilkan 2 molekul ATP., NADH mentransfer elektron ke sitokrom kompleks I sementara FADH2 mentransfer elektron ke sitokrom kompleks II.

Pengertian NADH

NAD (nicotinamide adenine dinucleotide), merupakan koenzim penting yang terlibat dalam transfer energi antara reaksi biokimia yang terjadi di dalam sel. Struktur NAD terdiri dari dua nukleotida: adenin dan nikotinamida, bergabung melalui Bentuk DNA teroksidasi adalah NAD+.

Fungsi utama NAD adalah perannya dalam reaksi reduksi-oksidasi di dalam sel, berfungsi sebagai koenzim untuk enzim seperti dehidrogenase, reduktase, dan hidroksilase, dalam proses metabolisme utama seperti glikolisis, siklus Krebs, sintesis asam lemak, dan sintesis steroid.

Selama glikolisis, dua molekul NADH diproduksi saat siklus glukosa, enam molekul NADH yang dihasilkan ke molekul glukosa, kedelapan molekul NADH ini diproduksi per molekul glukosa. dua molekul NADH diproduksi selama glikolisis dan regenerasinya terjadi melalui fosforilasi tingkat substrat.

Pengertian FADH2

Flavin-N (5) -oksida, quinone, semiquinone, dan hydroquinone adalah empat, bentuk redoks dari FAD. Quinone (flavin adenine dinucleotide) yang dibuat oleh FAD (flavin adenine dinucleotide) terdiri dari dua nukleotida yang bergabung: adenine dan flavin mononukleotida. adalah bentuk teroksidasi penuh sementara hidrokuinon atau FADH 2 adalah yang tereduksi penuh dari, yang telah menerima dua elektron (2e) dan dua proton (2H+). FAD, bersama dengan protein, membentuk flavoprotein.

Dua FADH2 molekul dihasilkan selama siklus Krebs per molekul glukosa, dua elektron pembawa ini ke rantai transpor elektron dan menghasilkan dua molekul ATP per FADH2.

Persamaan Antara NADH dan FADH2

  • NADH dan FADH2 adalah bentuk-bentuk koenzim yang berkurang.
  • Mereka diproduksi selama siklus glikolisis dan Krebs.
  • Lebih lanjut, keduanya terdiri dari dua nukleotida yang bergabung bersama oleh gugus fosfatnya.
  • Keduanya mengandung nukleotida adenin.
  • Mereka membawa hidrogen dan elektron.
  • Juga, keduanya bisa mengambil dua elektron.
  • Keduanya membawa elektron untuk produksi ATP selama fosforilasi oksidatif.
  • Selain itu, mereka terlibat dalam reaksi reduksi-oksidasi sebagai pembawa elektron.

Perbedaan Antara NADH dan FADH2

Definisi

  • NADH: NADH, mengacu pada NAD, yang terdiri dari dua nukleotida: adenin dan nikotinamida.
  • FADH2: FADH2 mengacu pada bentuk yang berkurang dari FAD koenzim di mana riboflavin adalah komponen inti.

Produksi

  • NADH: NADH diproduksi selama siklus glikolisis dan Krebs.
  • FADH2: FADH2 diproduksi selama siklus Krebs.

Nukleotida

  • NADH: Ada dua nukleotida yang bergabung di NADH: adenin dan nikotinamida.
  • FADH2: FADH 2 mengandung dua nukleotida bergabung adenin dan mononukleotida flavin.

Transfer Elektron

  • NADH: Selama fosforilasi oksidatif, NADH mentransfer elektronnya ke kompleks sitokrom I
  • FADH2: FADH 2 mentransfer elektronnya ke kompleks sitokrom II.

Kesimpulan

BAD NADH dan FADH2 terlibat dalam reaksi reduksi-oksidasi lainnya yang terjadi NADH, yang menghasilkan 3 molekul ATP selama fosforilasi oksidatif sementara FADH2 adalah bentuk tereduksi FAD, yang menghasilkan 2 molekul ATP selama fosforilasi oksidatif. Perbedaan utama antara NADH dan FADH2 adalah jumlah kejadian ATP oleh fosforilasi oksidatif.

Pendidikan

Perbedaan Enzim dan Koenzim

Perbedaan-Enzim-dan-Koenzim

Perbedaan Utama – Enzim vs Koenzim. Enzim dan koenzim adalah dua jenis biomolekul yang memfasilitasi terjadinya reaksi biokimia di dalam sel. Enzim tidak secara kimia mengubah struktur mereka selama reaksi sementara koenzim mengubah struktur mereka selama reaksi.

Perbedaan utama antara enzim dan koenzim adalah bahwa enzim adalah protein yang mengkatalisis reaksi biokimia tertentu di dalam sel sedangkan koenzim adalah molekul non-protein yang membawa kelompok kimia antara enzim.

Pengertian Enzim

Enzim adalah makromolekul biologis yang terdiri dari protein. Fungsi utama enzim adalah mengkatalisis reaksi biokimia spesifik di dalam sel pada suhu tubuh dan pH. Oleh karena itu, enzim adalah katalis biologis di mana semua sistem biologis bergantung pada. Dengan demikian, enzim memainkan peran penting dalam pemeliharaan kehidupan.

Kebanyakan enzim adalah protein globular dengan berat molekul tinggi. Kemampuan mereka untuk mengkatalisis reaksi biokimia spesifik adalah salah satu ciri khas dari enzim. Selain itu, mereka aktif pada suhu dan pH tertentu. Mereka juga membutuhkan pengikatan kofaktor ke situs aktif untuk mengaktifkan apoenzim ke holoenzim , bentuk aktif dari enzim. Beberapa kofaktor anorganik termasuk Mg2+, Fe2+, Zn2+, dan Mn2+. Sementara molekul organik kecil yang bertindak sebagai kofaktor disebut koenzim. Secara signifikan, hanya sejumlah kecil enzim yang diperlukan untuk katalisis. Aksi enzim terutama diatur oleh mekanisme alosterik di mana produk yang dibentuk oleh enzim menghambat enzim, menghambat pembentukan lebih banyak produk.

Ada enam jenis enzim berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisasi. Mereka adalah oxidoreductase, transferase, lyase, hidrolase, ligase, dan isomerase. Terlepas dari tindakan di dalam tubuh, enzim digunakan dalam industri makanan untuk fermentasi serta dalam kedokteran untuk mempercepat penyembuhan luka, membunuh patogen, mendiagnosis penyakit, dll.

Pengertian Koenzim

Koenzim adalah molekul organik kecil yang bertindak sebagai kofaktor. Ini mengikat enzim, membantu fungsi enzim. Sambil memfasilitasi aksi enzimatik, koenzim berfungsi sebagai pembawa menengah elektron, atom spesifik atau kelompok fungsional antara reaksi biokimia. Beberapa gugus fungsi yang ditransfer oleh koenzim adalah ion hidrida, atom hidrogen, gugus metil, dan gugus asil. Setelah terikat dengan kelompok kimia, struktur koenzim diubah. Oleh karena itu, koenzim dapat dianggap sebagai substrat kedua pada enzim. Oleh karena itu, mereka disebut co-substrat. Koenzim perlu beregenerasi untuk berpartisipasi dalam reaksi lagi dan lagi.

Beberapa koenzim termasuk NAD (nikotin adenin dinukleotida), NADP (nikotin adenin dinukleotida fosfat), FAD (flavin adenin dinukleotida) (Vit.B2), CoA (koenzim A), CoQ (koenzim Q), tiamin (vitamin B1), piridoksin ( vitamin B6), biotin, asam folat, dll.

Persamaan Antara Enzim dan Koenzim

  • Enzim dan koenzim adalah komponen penting dari reaksi biokimia yang terjadi di dalam tubuh.
  • Mereka memfasilitasi terjadinya reaksi biokimia.
  • Keduanya adalah biomolekul.

Perbedaan Antara Enzim dan Koenzim

Definisi

  • Enzim: Enzim mengacu pada zat yang dihasilkan oleh organisme hidup untuk bertindak sebagai katalis biologis untuk menghasilkan reaksi biokimia tertentu.
  • Koenzim: Koenzim mengacu pada senyawa non-protein yang diperlukan untuk fungsi enzim. Ini menjelaskan perbedaan utama antara enzim dan koenzim.

Ukuran

  • Enzim: Enzim adalah molekul besar.
  • Koenzim: Koenzim adalah molekul kecil.

Struktur

  • Enzim: Enzim adalah protein globular.
  • Koenzim: Koenzim adalah molekul organik.

Fungsi

  • Enzim: Enzim berfungsi sebagai katalis biologis.
  • Koenzim: Koenzim mengikat ke situs aktif enzim, mengaktifkannya.

Perubahan

  • Enzim: Enzim tidak mengubah strukturnya selama reaksi.
  • Koenzim: Koenzim mengubah strukturnya selama reaksi dengan mengikat gugus fungsi yang dilepas dari reaksi.

Kekhususan

  • Enzim: Enzim sangat spesifik untuk reaksi yang dikatalisis.
  • Koenzim: Koenzim kurang spesifik untuk reaksi yang dikatalisis.

Kesimpulan

Enzim adalah protein globular yang berfungsi sebagai katalis biologis. Tapi, koenzim adalah molekul organik kecil yang mengikat enzim untuk mengaktifkannya. Enzim tidak mengubah struktur mereka selama reaksi sementara koenzim mengubah struktur mereka dengan mengikat ke grup fungsional. Perbedaan utama antara enzim dan koenzim adalah struktur dan fungsinya.

Pendidikan

Perbedaan Apoenzim dan Holoenzim

Perbedaan-Apoenzim-dan-Holoenzim

Perbedaan Utama – Apoenzim vs Holoenzim. Enzim adalah katalis biologis yang mengkatalisis reaksi biokimia yang terjadi di dalam sel. Enzim hanya menjadi aktif ketika sel perlu melakukan reaksi biokimia yang dikatalisasi oleh enzim tertentu. Apoenzim dan holoenzyme adalah dua keadaan enzim.

Perbedaan utama antara apoenzim dan holoenzyme adalah bahwa apoenzim merupakan komponen protein enzim yang tidak aktif, sedangkan holoenzyme adalah bentuk aktif katalitik dari enzim, yang terdiri dari apoenzim dan kofaktor. Kofaktor dapat berupa ion logam atau molekul organik kecil. Fungsi utama dari kofaktor adalah mengikat dengan struktur apoenzim untuk membantu fungsi enzim.

Pengertian Apoenzim

Apoenzim adalah bentuk enzim yang tidak aktif yang mengaktifkan pengikatan kofaktor. Biasanya, apoenzim muncul dalam enzim konjugat (kompleks). Enzim sederhana adalah jenis enzim lain yang hanya terdiri dari komponen protein. Apoenzim itu sendiri tidak dapat mengkatalisis reaksi tanpa kofaktor. Hanya kombinasi apoenzim bersama dengan kofaktor menghasilkan enzim yang aktif secara katalitik.

Pengertian Holoenzim

Holoenzim mengacu pada apoenzim bersama dengan kofaktor yang lengkap dan aktif secara katalitik. Kofaktor dapat berupa ion logam atau molekul organik kecil. Sebagian besar ion logam terikat erat dengan enzim melalui ikatan kovalen atau ikatan non-kovalen. Mereka dikenal sebagai kelompok prostetik. Molekul organik kecil dikenal sebagai koenzim. Koenzim dapat terikat dengan erat atau longgar pada enzim. Kelompok prostetik dapat berupa ion Co, Cu, Mn, Mg, Fe, Ni, dll. Koenzim dapat berupa NAD, NADP, FAD, biotin, asam folat, dll.

Beberapa contoh holoenzim adalah DNA polymerase dan RNA polymerase. Enzim ini terdiri dari subunit multi-protein. Dengan demikian, mereka lengkap dan kompleks. Hanya holoenzim yang dapat mengkatalisis reaksi biokimia.

Persamaan Antara Apoenzim dan Holoenzim

  • Apoenzim dan Holoenzim adalah dua keadaan enzim.
  • Baik Apoenzim dan Holoenzim tersusun dari komponen protein.

Perbedaan Antara Apoenzim dan Holoenzim

Definisi

  • Apoenzim: Apoenzim mengacu pada bentuk enzim yang tidak aktif yang mengaktifkan pengikatan kofaktor.
  • Holoenzim: Holoenzim mengacu pada apoenzim bersama dengan kofaktor yang lengkap dan aktif secara katalitik.

Aktivitas katalitik

  • Apoenzim: Apoenzim adalah bentuk enzim yang tidak aktif.
  • Holoenzim: Holoenzim adalah bentuk enzim aktif katalitik.

Konten

  • Apoenzim: Apoenzim terdiri dari bagian protein enzim.
  • Holoenzim: Holoenzim terdiri dari apoenzim dan satu atau beberapa kofaktor.

Kompleksitas

  • Apoenzim: Apoenzim adalah enzim yang tidak lengkap yang kurang kompleks.
  • Holoenzim: Holoenzim adalah enzim yang lengkap dan kompleks.

Contoh

  • Apoenzim: Komponen katalitik enzim DNA polimerase dianggap sebagai apoenzim.
  • Holoenzim: Kompleks DNA polimerase multi-subunit dianggap sebagai holoenzim.

Kesimpulan

Apoenzim dan holoenzim adalah dua keadaan enzim yang mengkatalisis reaksi biokimia di dalam sel. Apoenzim adalah komponen protein dari enzim, yang tidak aktif. Apoenzim menjadi aktif dengan pengikatan satu atau beberapa kofaktor. Bentuk aktif dari apoenzim dikenal sebagai holoenzim. Perbedaan utama antara apoenzim dan holoenzim adalah struktur dan aktivitas katalitik dari masing-masing keadaan enzim.

Pendidikan

Perbedaan NAD dan NADH

Perbedaan-NAD-dan-NADH

Perbedaan Utama – NAD vs NADH. NAD ( Nicotinamide Adenine Diphosphate ) adalah koenzim yang digunakan dalam respirasi sel pada eukariota. Fungsi utama NAD adalah membawa hidrogen dan elektron dari satu reaksi ke reaksi lainnya.

NAD terlibat dalam reaksi reduksi-oksidasi. Oleh karena itu, ia mengandung bentuk teroksidasi dan bentuk tereduksi. Bentuk teroksidasi NAD adalah NAD+ sedangkan bentuk tereduksinya adalah NADH. Perbedaan utama antara NAD dan NADH adalah bahwa NAD adalah koenzim sedangkan NADH adalah bentuk tereduksi dari NAD. NADH diproduksi dalam glikolisis dan siklus Krebs. Ini digunakan dalam produksi ATP dalam rantai transpor elektron.

Pengertian NAD

NAD adalah koenzim yang paling melimpah yang bertindak sebagai agen pereduksi-pengoksidasi di dalam sel. NAD+, yang merupakan bentuk teroksidasi NAD, yaitu bentuk NAD yang terjadi secara alami di dalam sel. Ini terlibat dalam reaksi respirasi sel seperti glikolisis dan siklus Krebs. Ini mengakuisisi ion hidrogen dan dua elektron dan berkurang menjadi NADH. NADH digunakan untuk menghasilkan ATP dalam rantai transpor elektron. Hidroksilase dan reduktase juga menggunakan NAD+ sebagai pembawa elektron.

NAD+ disintesis dalam dua jalur yang berbeda di dalam sel: jalur Tryptophan dan jalur vitamin B3. Produk awal dari jalur triptofan adalah asam amino, triptofan sementara produk awal dari jalur vitamin B3 adalah vitamin B3 (niasin atau asam nikotinat).

Pengertian NADH

NADH mengacu pada bentuk tereduksi NAD+, yang dihasilkan dalam siklus glikolisis dan Krebs. Dalam glikolisis, dua molekul NADH diproduksi per molekul glukosa. Enam molekul NADH diproduksi dalam siklus Krebs per molekul glukosa. Molekul NADH ini digunakan dalam rantai transpor elektron untuk menghasilkan molekul ATP. Produksi NADH dalam siklus glikolisis dan Krebs dan penggunaan NADH dalam rantai transpor

Protein yang tertanam di membran dalam mitokondria memperoleh elektron dari molekul NADH. Elektron ini diangkut melalui molekul protein yang berbeda dari rantai transpor elektron. Pada akhirnya, mereka diperoleh oleh molekul oksigen untuk membentuk air. Ini berarti molekul oksigen adalah akseptor elektron terakhir dalam respirasi aerob. Energi yang dilepaskan dalam proses ini digunakan untuk menghasilkan ATP oleh fosforilasi oksidatif. Dalam fermentasi, molekul lain berfungsi sebagai akseptor elektron akhir karena oksigen tidak ada dalam medium. Regenerasi NAD+ terjadi melalui fosforilasi tingkat substrat.

Persamaan Antara NAD dan NADH

  • NAD dan NADH membawa hidrogen dan elektron dari satu reaksi ke reaksi lainnya.
  • NAD dan NADH mengandung dua molekul ribosa yang melekat pada gugus fosfat, nikotinamida, dan basa adenin.
  • NAD dan NADH adalah nukleotida.
  • NAD dan NADH terlibat dalam reaksi katabolik.
  • Sebagian besar dehidrogenase menggunakan NAD dan NADH.

Perbedaan Antara NAD dan NADH

Definisi

  • NAD: NAD adalah koenzim yang paling melimpah, yang bertindak sebagai agen pereduksi-pengoksidasi di dalam sel.
  • NADH: NADH adalah bentuk tereduksi NAD+, yang diproduksi dalam siklus glikolisis dan Krebs.

Penyesuaian

  • NAD: NAD adalah senyawa koenzim.
  • NADH: NADH adalah bentuk tereduksi dari NAD.

Perpaduan

  • NAD: NAD disintesis baik dengan jalur triptofan atau jalur vitamin B3.
  • NADH: NADH disintesis dalam glikolisis dan siklus Krebs.

Bentuk

  • NAD: NAD + adalah bentuk NAD yang terjadi secara alami di dalam sel.
  • NADH: NADH adalah bentuk tereduksi dari NAD.

Fungsi

  • NAD: NAD + berfungsi sebagai elektron dan akseptor hidrogen.
  • NADH: NADH berfungsi sebagai donor elektron dan hidrogen.

Kesimpulan

NAD dan NADH adalah dua jenis nukleotida yang terlibat dalam reaksi pengoksidasi-reduksi respirasi seluler. Bentuk NAD yang terjadi secara alami di dalam sel adalah NAD+. Ini berfungsi sebagai akseptor hidrogen dan elektron pada glikolisis dan siklus Krebs. NADH adalah bentuk tereduksi dari NAD. Hal ini digunakan dalam rantai transpor elektron untuk menghasilkan ATP oleh fosforilasi oksidatif. Perbedaan utama antara NAD dan NADH adalah peran kedua senyawa dalam sel.

Pendidikan

Perbedaan Koenzim dan Kofaktor

Perbedaan-Koenzim-dan-Kofaktor

Perbedaan Utama – Koenzim vs Kofaktor. Satu set reaksi biokimia unik yang terjadi di sel tertentu menentukan identitas sel di antara sel-sel lain. Enzim adalah protein yang mengkatalisis reaksi biokimia tersebut.

Koenzim dan kofaktor adalah zat kecil non-protein yang memainkan peran penting dalam fungsi metabolisme sel dengan membantu enzim untuk mengkatalisis reaksi biokimia. Mereka mengikat ke situs aktif enzim. Perbedaan utama antara koenzim dan kofaktor adalah bahwa koenzim adalah jenis kofaktor yang mengikat secara longgar ke enzim sedangkan kofaktor kadang mengikat erat pada enzim.

Pengertian Koenzim

Setiap molekul organik yang menyebar secara bebas yang berfungsi sebagai kofaktor dengan enzim dengan membantu fungsi enzim dikenal sebagai koenzim. Oleh karena itu, koenzim adalah molekul kecil, organik, non-protein yang ditemukan di dalam sel. Koenzim berfungsi sebagai pembawa elektron, atom spesifik atau gugus fungsi yang akan ditransfer selama reaksi katalis. Misalnya, NAD mentransfer elektron dalam reaksi oksidasi reduksi yang digabungkan.

Koenzim dimodifikasi selama reaksi dan enzim lain diperlukan untuk mengembalikan koenzim ke keadaan semula. Karena koenzim secara kimia berubah selama reaksi, koenzim dianggap sebagai substrat kedua pada enzim. Oleh karena itu, koenzim juga disebut sebagai kosubstrat. Di sisi lain, karena koenzim diregenerasi dalam tubuh, konsentrasi mereka harus dipertahankan di dalam tubuh. Sebagian besar vitamin B adalah koenzim yang mentransfer atom atau kelompok atom di antara molekul selama sintesis karbohidrat, protein, dan lemak. Vitamin ini harus diperoleh dari makanan karena mereka tidak dapat disintesis di dalam tubuh.

Pengertian Kofaktor

Kofaktor adalah senyawa kimia non-protein yang mengikat erat pada enzim, membantu fungsi enzim. Ini berikatan dengan bentuk enzim yang tidak aktif yang dikenal sebagai apoenzim, membuat enzim aktif. Oleh karena itu, kofaktor disebut molekul pembantu. Bentuk aktif dari enzim disebut holoenzim.

Kofaktor dapat berupa logam atau koenzim. Zat-zat anorganik seperti logam, yang mengikat dengan kuat enzim dan tidak dapat menghapus tanpa denaturasi, disebut sebagai kelompok prostetik. Logam seperti besi dan tembaga adalah kofaktor prostetik. Beberapa enzim berfungsi hanya jika ion logam kovalen terikat tersedia di situs aktifnya. Koenzim adalah kofaktor organik yang secara longgar berikatan dengan enzim.

Perbedaan Antara Koenzim dan Kofaktor

Definisi

  • Koenzim: Koenzim adalah molekul kecil, organik, non-protein yang membawa kelompok kimia antara enzim.
  • Kofaktor: Kofaktor adalah senyawa kimia non-protein yang mengikat erat dan longgar dengan enzim atau molekul protein lainnya.

Jenis

  • Koenzim: Koenzim adalah sejenis kofaktor.
  • Kofaktor: Dua jenis kofaktor ditemukan: koenzim dan kelompok prostetik.

Molekul/Senyawa

  • Koenzim: Koenzim adalah molekul.
  • Kofaktor: Kofaktor adalah senyawa kimia.

Senyawa Organik/Anorganik

  • Koenzim: Koenzim adalah molekul organik.
  • Kofaktor: Kofaktor adalah senyawa anorganik.

Ikatan

  • Koenzim: Koenzim terikat pada enzim.
  • Kofaktor: Kofaktor seperti ion logam secara kovalen terikat pada enzim.

Fungsi

  • Koenzim: Koenzim membantu transformasi biologis.
  • Kofaktor: Kofaktor membantu fungsi enzim relatif.

Peran

  • Koenzim: Koenzim berfungsi sebagai pembawa ke enzim.
  • Kofaktor: Kofaktor meningkatkan laju reaksi yang dikatalisis oleh enzim yang relevan.

Pemindahan

  • Koenzim: Koenzim dapat dihilangkan dari enzim dengan mudah karena mereka terikat secara longgar ke enzim.
  • Kofaktor: Kofaktor hanya dapat dihilangkan dengan mendenaturasi enzim.

Contoh

  • Koenzim: Vitamin, biotin, koenzim A adalah koenzim.
  • Kofaktor: Ion logam seperti Zn2+, K+ and  Mg2+ adalah kofaktor.

Kesimpulan

Koenzim dan kofaktor adalah dua jenis senyawa non-protein yang membantu fungsi enzim yang mengkatalisis berbagai reaksi biokimia yang terjadi pada organisme. Baik koenzim dan kofaktor mengikat ke situs aktif enzim. Ada dua jenis kofaktor yang dikenal sebagai koenzim dan logam.

Koenzim adalah molekul organik yang berikatan secara longgar dengan enzim. Logam adalah kelompok prostetik anorganik yang mengikat erat pada enzim. Koenzim terutama terlibat dalam transformasi elektron, atom spesifik atau kelompok fungsional. Namun, perbedaan utama antara koenzim dan kofaktor adalah sifatnya mengikat enzim selama katalisis reaksi biokimia.

Pendidikan

Perbedaan Hormon dan Enzim

Perbedaan-Hormon-dan-Enzim

Perbedaan Utama – Hormon vs Enzim. Hormon dan enzim adalah dua zat yang diproduksi oleh tumbuhan dan hewan, yang membantu mengatur berbagai fungsi dalam tubuh. Hormon dapat berupa protein atau steroid. Enzim terutama adalah protein. Hormon dan enzim dilepaskan oleh kelenjar pada hewan. Hormon adalah bahan kimia tetapi enzim adalah katalis biologis.

Perbedaan utama antara hormon dan enzim adalah bahwa hormon membawa pesan ke bagian lain dari tubuh, memicu reaksi seluler spesifik pada jaringan dan organ sasaran sedangkan enzim adalah katalis biologis, yang meningkatkan laju reaksi biokimia spesifik tanpa mengalami perubahan.

Tabel Perbandingan Hormon dan Enzim

Pengertian Hormon

Hormon adalah produk sel hidup, yang bersirkulasi dalam cairan seperti darah atau getah, dan menghasilkan efek stimulasi yang spesifik pada aktivitas sel, jauh dari titik asalnya. Zat sintetis juga bisa bereaksi sebagai hormon. Dengan demikian, hormon adalah kurir kimia, yang membantu satu bagian dari tubuh untuk berkomunikasi dengan bagian lain dari tubuh dengan mengirimkan sinyal. Pada hewan, mereka dilepaskan secara langsung ke dalam aliran darah oleh kelenjar endokrin dan bersirkulasi melalui tubuh sampai jaringan atau organ target ditemukan.

Kontak awal hormon dengan sel atau jaringan tertentu dapat memulai reaksi penting seperti mendorong pertumbuhan atau perkembangan sel dan jaringan, memulai dan mempertahankan perkembangan dan reproduksi seksual, membantu metabolisme makanan, mengendalikan suhu tubuh, mengatur suasana hati, dan kognitif. Berbagai jenis hormon disekresikan dari tubuh, dengan fungsi biologis yang berbeda. Hormon dapat berupa polipeptida, amina, terpenoid, steroid, atau senyawa fenolik. Karena hormon adalah molekul yang sangat kuat, beberapa hormon dapat memiliki efek besar pada tubuh. Hormon hancur setelah tindakan mereka. Oleh karena itu, mereka tidak dapat digunakan kembali.

Ketidakseimbangan hormon dapat terjadi karena usia, penyakit, kelainan genetik, paparan racun lingkungan, dan gangguan irama alami tubuh. Overproduksi hormon, serta kurangnya produksi hormon, menyebabkan masalah kesehatan. Terapi penggantian hormon sintetis dapat digunakan dalam defisiensi hormon.

Pengertian Enzim

Enzim adalah molekul protein yang bertindak sebagai katalis biologi, yang mengatur laju reaksi biokimia. Itu tidak mengubah strukturnya selama aksi; karenanya, itu dapat digunakan kembali. Semua aspek metabolisme dalam sel dikatalisis oleh enzim. Molekul nutrisi besar seperti karbohidrat, protein, dan lipid dipecah menjadi molekul kecil, mengubah energi kimia menjadi proses seluler lainnya seperti pembentukan makromolekul, dimulai dari molekul prekursor mereka. Semua enzim kecuali ribozim adalah protein.

Urutan asam amino dari rantai polipeptida menentukan struktur protein, yang penting untuk tindakan mereka. Struktur protein bervariasi dengan suhu atau pH. Setelah didenaturasi, enzim ireversibel kehilangan kemampuan mereka untuk mengkatalisis reaksi. Komponen kimia tambahan seperti kofaktor dibutuhkan oleh aksi enzim. Kofaktor ini dapat berupa koenzim seperti vitamin atau kelompok prostetik seperti ion logam.

Karena enzim dapat digunakan berulang-ulang, hanya sejumlah kecil enzim yang diperlukan untuk mengkatalisasi reaksi. Aksi enzim dapat terutama diatur oleh kontrol alosterik. Penyakit manusia yang diwariskan seperti fenilketonuria dan albinisme disebabkan karena kekurangan enzim.

Enzim juga memiliki aplikasi industri seperti fermentasi anggur, ragi roti, pembuatan bir, dan mengentalkan keju. Dalam dunia kedokteran, enzim digunakan untuk mendiagnosis penyakit, mempercepat penyembuhan luka, dan membunuh mikroorganisme patogen.

Perbedaan Antara Hormon dan Enzim

Definisi

  • Hormon: Hormon adalah zat pengatur yang diproduksi dalam suatu organisme dan diangkut dalam cairan jaringan seperti darah atau getah, merangsang sel atau jaringan tertentu menjadi tindakan.
  • Enzim: Enzim adalah zat yang dihasilkan oleh suatu organisme dan mampu mengkatalisis reaksi biokimia tertentu.

Tanaman dan Hewan

Kimia

  • Hormon: Hormon adalah polipeptida, amina, terpenoid, steroid, atau senyawa fenolik.
  • Enzim: Enzim adalah protein, yang mungkin mengandung gugus logam. Pengecualian adalah ribozymes yang RNA dengan aktivitas katalitik.

Kelompok Prostetik

  • Hormon: Hormon tidak memiliki kelompok prostetik.
  • Enzim: Enzim mengandung koenzim dan kofaktor sebagai kelompok prostetik.

Berat molekul

  • Hormon: Hormon memiliki berat molekul rendah.
  • Enzim: Enzim memiliki berat molekul yang relatif tinggi.

Difusi melalui Membran Sel

  • Hormon: Hormon difusibel melalui membran sel.
  • Enzim: Enzim tidak dapat difusible melalui membran sel.

Peran

  • Hormon: Hormon adalah sinyal yang melewati sel atau organ.
  • Enzim: Enzim mengkatalisis reaksi kimia dengan meningkatkan laju reaksi.

Stabilitas Kimia

  • Hormon: Hormon rusak selama proses; karenanya, mereka tidak dapat digunakan kembali.
  • Enzim: Enzim tidak berubah setelah fungsinya.

Pengaturan

  • Hormon: Hormon diatur oleh otak atau faktor eksternal.
  • Enzim: Enzim diatur oleh kontrol alosterik, isoenzim, modifikasi kovalen, aktivasi proteolitik, dan perputaran protein.

Pengaruh Suhu dan pH

  • Hormon: Hormon tidak terpengaruh oleh suhu dan pH.
  • Enzim: Enzim dipengaruhi oleh suhu dan pH.

Fungsi

  • Hormon: Hormon memiliki beragam fungsi dalam mengontrol pertumbuhan, perkembangan, dan reproduksi.
  • Enzim: Enzim memiliki fungsi yang unik tetapi penting dalam tubuh.

Contoh

  • Hormon: Oksitosin, kortisol, testosteron, dan estrogen pada hewan dan asam absisat, sitokin, dan giberelin pada tanaman adalah contoh hormon.
  • Enzim: Hidrolase, oksidase, dan isomerase adalah contoh enzim.

Pada hewan

Pembentukan

  • Hormon: Hormon diproduksi dan disekresikan oleh kelenjar endokrin.
  • Enzim: Enzim diproduksi dan disekresikan oleh kelenjar eksokrin.

Fungsi dalam

  • Hormon: Hormon diangkut oleh darah ke tempat kerja.
  • Enzim: Enzim bertindak baik di situs formasi atau organ di dekatnya.

Fungsi

  • Hormon: Fungsi hormon bergantung pada reaksi umpan balik positif dan negatif.
  • Enzim: Fungsi enzim tergantung pada keberadaan substrat.

Penyakit

  • Hormon: Kelebihan atau berkurangnya tingkat hormon menyebabkan penyakit.
  • Enzim: Enzim menyebabkan penyakit karena ketidakcukupan.

Peran

  • Hormon: Hormon membawa sinyal ke enzim.
  • Enzim: Enzim bekerja tergantung pada sinyal hormon.

Variasi dengan Usia

  • Hormon: Hormon cenderung berubah seiring bertambahnya usia.
  • Enzim: Enzim tidak berubah seiring bertambahnya usia.

Kesimpulan

Hormon dan enzim adalah dua zat, yang diproduksi pada tumbuhan dan hewan dan mampu mengkatalisis reaksi kimia. Hormon adalah bahan kimia kecil yang memiliki situs aksi yang berbeda, selain situs originasi. Mereka diproduksi dan disekresikan oleh kelenjar endokrin dan beredar dalam cairan seperti darah atau getah, memancarkan sinyal kimia ke seluruh tubuh. Oleh karena itu, jaringan dan organ yang berbeda berkomunikasi dengan hormon.

Enzim adalah molekul protein yang mengkatalisis reaksi biokimia yang terjadi di dalam tubuh. Mereka diproduksi di tempat aksi. Enzim cenderung mengubah struktur mereka dalam suhu dan kondisi pH yang tidak menguntungkan. Namun, perbedaan utama antara hormon dan enzim adalah mekanisme kerja mereka di dalam tubuh.